Aktywnosc bialek

Kolejnym sposobem regulacji ekspresji genu i przejawiania się jej w fenotypie jest kontrola aktywności białkowego produktu tego genu. Wiele szlaków metabolicznych eukariontów, podobnie jak bakterii, zawiera allosteryczne enzymy o aktywności hamowanej na zasadzie sprzężenia zwrotnego. Ponadto wiele białek eukariotycznych podlega po syntezie intensywnym modyfikacjom. Białka ulegające obróbce proteolitycznej powstają w postaci nieaktywnych prekursorów, które uaktywniają się po odcięciu fragmentu łańcucha polipeptydowego. Przykładem tego może być pro-insulina, składająca się z 86 aminokwasów. W wyniku usunięcia 35 aminokwasów z jej cząsteczki powstaje insulina, hormon złożony z dwóch łańcuchów polipeptydowych zbudowanych odpowiednio z 30 i 21 aminokwasów połączonych mostkami dwusiarczkowymi. Inne białka podlegają częściowej regulacji za pomocą wybiórczej degradacji, zapewniającej utrzymanie stałego poziomu białka w komórce. Modyfikacje chemiczne, polegające na dodawaniu lub usuwaniu grup funkcyjnych, mogą odwracalnie zmieniać aktywność enzymów. Powszechnym sposobem modyfikacji aktywności enzymów lub innych białek jest dodawanie lub usuwanie reszt fosforanowych. Enzymy, które dodają reszty fosforanowe, nazywamy kinazami, a te, które je usuwają, fosfatazami.